蛋白伺服器ip

⑴ 我的世界蛋白伺服器 的網通IP是多少 哪位大神可以告訴一下

現在已經更新了，夢想曙光蛋白伺服器一定要他的官方客戶端了❤，現在反作弊必須去他的官網下，mxsgmc.com客戶端，不然你知道ip能進也沒有用，他會把你t出來讓你下客戶端的，我也是這樣。

⑵ 先做IP然後做westernblot蛋白怎麼定量

蛋白定量和先做IP或者先做western blot都沒有關系
IP和western blot都是定性而不是定量的實驗
如果需要給蛋白定量，需要通過其他實驗來檢測，IP和western blot的結果都只是一個粗略值
所以蛋白定量和先做IP或者先做western blot都沒有關系

⑶ 愛拍蛋白的伺服器地址

地址：mc666.cn

⑷ 帶gfp標簽的蛋白能不能用來做ip

EGP綠熒光蛋白(GreenFluorescentPortein，GFP)它的27kDa的單體由238個氨基酸構成，本身就是一個生物發光系統，附帶有激發後能發射生物熒光的發光色基，其發光過程不同於其它生物發光組織，是不需熒光素酶參與的。光激發GFP熒光是一個特異性的獨立過程，並不需要任何的協同因子、底物或其它來自於水母的基因表達產物。當能量由Ca2+-激活光蛋白(Aequorin)傳給GFP時引發熒光(Wardetal。，1980)。野生型GFP(wtGFP)的克隆及其在異源系統中等表達使其成為一種新的遺傳標記系統(prasheretal.,1992;Inouye&Tsuji,1994a;Wang&Hazelrigg，1994)。當GFP在原核或真核細胞中表達並受到藍光或紫外光輻照時就可發出亮綠色熒光。GFP色基GFP色基是由絲氨酸酪氨酸甘氨酸(SerTyrGly)形成的環化三肽所構成，並且只有色基包被在完整的GFP蛋白中才能發出熒光(Codyetal.,1993)，被切斷的GFP(即使是C末端的少數幾個氨基酸)亦能導致GFP失去發光能力。GFP和GFPS65T的晶體結構研究表明色基緊密地包被在由α折疊圍成的β盒中(Ormetal.,1996;Yangetal.,1996)。這一結構提供了色基發射熒光的微環境，該環境排除了基質及氧對色基發光的影響。只具備一級結構GFP是不能發光的，功能性色基的形成是在轉錄翻譯後，並經歷一個環化反應和一個需分子氧的氧化步驟。色基高級結構的形成可能是熒光蛋白形成的限速步驟，特別是分子氧受到限制時(Heimetal.,1994;Davisetal.,1995)。wtGFP吸收紫外和藍光，其吸收峰為λmax＝395nm和λmin＝470nm，發射峰為λ＝509nm。EGFP是GFP突變系(1)RedShifted(紅偏移)GFP突變系(EGFP&GFPS65T)色基發生了氨基酸取代，λmax(Excitation)偏移至490nm附近。紅偏移突變系的最大激發峰都落在常用濾色片的波長范圍內，所以獲得的熒光信號要比wtGFP明亮得多。同樣，FACS和共焦顯微鏡的氬離子光源的發射波長為488nm，對RedShifted突變系的激發效率也明顯高於wtGFP。EGFP發生了雙氨基酸取代，Leu(亮氨酸)取代Phe64(苯丙氨酸)，Thr(蘇氨酸)取代Ser65(絲氨酸)(Cormacketal.,1996)。基於等量溶解蛋白的光譜分析，由於Em(消光系數)的增加和色基構型的高效率，EGFP在488nm處激發後燈熒光強度為wtGFP的35倍(Cormacketal.,1996;Yangetal.,1996)。在相同條件下(489nm)測得EGFP得Em為53，000cm-1M-1，而wtGFP為9，500CM-1M-1，GFPS65T為55，000cm-1M-1(Pattersonetal.,1997)。EGFP的色基構型在37℃比wtGFP或GFPS65T發光效率更高，在這一溫度下表達的EGFP可溶性蛋白95%為有效色基(Pattersonetal.,1997)。GFPS65T為Thr取代Ser65的突變體(Heimetal.,1995)，同樣條件下，它的熒光強度強於wtGFP4～6倍，並且其唯一的Redshifted激發峰位於490nm，但37℃時色基形成的效率不如EGFP。你可以兩個都試試，應該都沒有問題的上邊的我也是看了這個網址後給你發的，我感覺挺好的，還有不明白的，你自己看看吧，那裡還有很多東西我沒給你拷過來.cn/periodical/periodical.articles/jgswxb/jgsw99/jgsw9903/990315.htm

⑸ 蛋白玩的伺服器IP地址失 是啥

伺服器指一個管理資源並為用戶提供服務的計算機軟體，通常分為文件伺服器、資料庫伺服器和應用程序伺服器。而所謂IP地址就是給每個連接在Internet上的主機分配的一個32bit地址 伺服器IP地址就是 被分配給伺服器的32位地址

⑹ 如何用ip和western分析蛋白復合物

用westernblot做磷酸化蛋白的測定需要注意哪些問題用westernblot做磷酸化蛋白的測定需要注意哪些問題用westernblot做磷酸化蛋白的測定需要注意哪些問題

⑺ CoIP中IP,IB,HA都是什麼(幫我看一下結果圖)謝謝~

IP：immunoprecipitation 免疫沉澱（純化目的蛋白）
IB：immunoblotting 免疫印跡，即Western Blotting（顯示目的蛋白）
HA：帶有HA標簽的蛋白（抗HA抗體來顯示目的蛋白）
Input：陽性對照，就是用IP之前的裂解液做IB（排除假陽性干擾）

這個實驗結果說明：Pi13蛋白與AtCaM蛋白之間存在相互作用。
不懂，請追問。。。希望可以幫到你。祝您順利畢業！

⑻ 蛋白的伺服器IP多少

你說的蛋白的伺服器指的是什麼，IP的話每個機房都有不同IP段的，這個看你的實際需求。

⑼ 免疫沉澱ip不能富集蛋白是怎麼回事

免疫沉澱是利用抗體特異性反應純化富集目的蛋白的一種方法
免疫沉澱ip不能富集蛋白可能是抗原原液的豐度比較低
或者抗體對抗原的親和力比較差造成的
所以免疫沉澱要求抗原的純度盡可能提高，盡量選擇高親和力的抗體

⑽ IP 和 CoIP有什麼區別

簡單的說IP就是用抗體把你要的蛋白免疫沉澱下來，然後去檢測它。例如蛋白A在細胞內的蛋白量不同，或者有著不同的翻譯後修飾，這是可以用A蛋白的抗體+prorein A beads來IP，從細胞中把A拉下,再用特異的抗體（如磷酸化，泛素化抗體）來檢測A的變化。

而co-ip的原理是一樣的，自是它檢測的是和A相互作用的蛋白，也就是說用A的抗體把A拉下來後，用和A相互作用蛋白B的抗體去檢測，來證明A和B之間的相互作用。

拓展資料：

免疫沉澱的實驗步驟：

（1）收獲細胞，加入適量細胞IP裂解緩沖液（含蛋白酶抑制劑），冰上或者4℃裂解30min, 12,000g離心30 min後取上清；

（2）取少量裂解液以備Western blot分析，剩餘裂解液將1μg相應的抗體和10-50 μl protein A/G-beads加入到細胞裂解液，4°C緩慢搖晃孵育過夜；

（3）免疫沉澱反應後，在4°C 以3,000 g速度離心5 min,將protein A/G-beads離心至管底；將上清小心吸去，protein A/G-beads用1ml裂解緩沖液洗3-4次；最後加入15μl的2×SDS 加樣緩沖液，沸水煮10分鍾；

（4）SDS-PAGE, Western blotting或進行質譜分析。